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绵羊肌肉抑制素C-端的表达、纯化及多克隆抗体的制备
绵羊肌肉抑制素C-端的表达、纯化及多克隆抗体的制备
Expression, Purification of Sheep Myostatin C-domain in E. coli and Preparation of Its Polyclonal Antibody
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<<畜牧兽医学报>>2009年 第40卷 第08期
作者: 马毅, 舒建洪, 李晴, 关宏, 安晓荣, 陈永福,
期刊-核心期刊 ISSN : 0366-6964(2009)08-1253-05
为深入了解绵羊myostatin基因的表达及调控机理,进行了绵羊myostatin蛋白多克隆抗体的制备.首先将绵羊myostatin基因C-端克隆人含组氨酸标签的表达载体pET-30a-c(+)中,转化大肠杆菌BL21后IPTG诱导表达,然后利用Ni2+亲和层析纯化重组蛋白,薄层扫描及Bradford法分别检测纯化后蛋白的纯度与含量.应用重组蛋白免疫家兔制备多克隆抗体,利用间接ELISA法检测多克隆抗体效价,用Western blot及免疫细胞化学染色检测抗体特异性.结果,薄层扫描分析纯化后蛋白纯度可达95%以上,Bradford法检测蛋白浓度约5 mg·mL-1,制备的抗血清效价可达1:250 000以上,Western blot检测证明抗体特异性良好,免疫细胞化学染色表明抗血清可检测剑肌肉细胞中内源性myostatin的表达,说明所制备的多克隆抗体可以应用于进一步研究,有助于阐明绵羊myostatin的表达及调控机理.
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登革病毒2型非结构蛋白NS2B的原核表达、纯化及其抗体的制备 Expression,purification,and production of the polyclonal antibodies against nonstructural protein 2B of dengue type 2 virus 作者:刘丽梅,陈宗涛,田衍平,陈炜,江雯,徐小峰,高娜,安静, 期刊-核心期刊 免疫学杂志IMMUNOLOGICAL JOURNAL 2008年 第02期 |
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